IMIST


Vue normale Vue MARC vue ISBD

Contribution à l’étude de l’activité des enzymes endogènes et microbiennes dans le muscle de l’anchois salé en cours de maturation

par El Rhaffari, Lhoussaine Publié par : Université Mohammed V, Faculté des sciences (Rabat) Année : 1992
Tags de cette bibliothèque : Pas de tags pour ce titre. Connectez-vous pour ajouter des tags.
    Évaluation moyenne : 0.0 (0 votes)
Type de document Site actuel Cote Statut Date de retour prévue Code à barres Réservations
Thèse universitaire La bibliothèque des Sciences Exactes et Naturelles
TH-572.7 RHA (Parcourir l'étagère) Disponible 0000000011736
Total des réservations: 0

Sous format papier

Université Mohammed V

Ce travail a été entrepris dans le but de déterminer le rôle des enzymes endogènes et microbiennes dans le processus de maturation de l’anchois salé. L’évolution comparée des paramètres physicochimiques microbiologiques et organoleptiques a été suivie durant 18 semaines sur deux lots témoins – l’un sale à l’usine et l’autre au laboratoire – et deux lots salés au laboratoire – l’un est pré-salé entier et l’autre étêté et éviscéré dès la capture – et maintenus stériles par adjonction d’antibiotiques. Le processus de maturation est lié essentiellement à l’activité des enzymes endogènes. Le muscle de l’anchois s’acidifie durant le pré salage suite à la glycolyse par les enzymes musculaires, et à la libération d’acide gastriques. Le pH se stabilise aux environs de 5,5 durant les 5 dernières semaines de salage. Les lipases digestives et les estérases-lipases digestives et musculaires jouent un rôle dans l’hydrolyse des lipides musculaires durant les 4 premières semaines. Les protéines musculaires, dénaturées par le sel et l’acidité, sont lentement hydrolysés. Les enzymes responsables de cette hydrolyse sont les protéases digestives –probablement des pepsines-(51% d’activité en moyenne), les protéases musculaires –probablement des cathepsines –(38% d’activité en moyenne ) et les protéases des flores halophiles (22% d’activité en moyenne) dont l’éventuel caractère fermentatif contribue à la diminution du pH musculaire durant le salage. L’activité protéolytique décroit après 16 semaines d’environ 23% dans le muscle du lot stérile, étêté et éviscéré dès la capture. Elle est progressivement suivie par l’activité des arylamidases musculaires transformant les peptides en acides animés libres. Les rapports : acides animés libres/acides aminés totaux et acides aminés basiques/acides aminés acides atteignent respectivement les valeurs de 20% et 76% à des périodes coïncidant avec l’apparition des caractères organoleptiques de l’anchois salé mûre. Un lot stérile mûrit plus lentement qu’un lot témoin et plus vite qu’un lot stérile étêté et éviscéré dès la capture. Il est possible d’accélérer la maturation d’un lot d’anchois par l’adjonction de l’extrait du tube digestif d’anchois présalés ou par addition d’enzymes digestives dans des conditions standardisées. La production de la triméthylamine par les enzymes endogènes, et surtout par les enzymes des flores halophiles protéolytiques, est accompagnée par la baisse du potentiel rédox qui demeure positif. Les teneurs maximales en triméthylamine et en azote basique volatil total sont respectivement de 7,3et 23,5 mg par 100 g de muscle du lot témoin. L’histamine est produite aussi bien par les enzymes microbiennes que les enzymes endogènes, probablement de type L-histidine ammonialyase. Sa teneur diminue au cours du salage, elle n’est pas forcément un signe d’altération. Ses valeurs maximales et minimales sont respectivement de 22,5 mg et 4,4 mg par 100 g de muscle du lot témoin. Les flores sont de l’ordre de 10³ à 10⁶. La flore originelle est remplacée par une flore halophite protéolytique. Les flores lipolytiques et protéolytiques sont de l’ordre de 10³ durant le salage.

Il n'y a pas de commentaire pour ce document.

pour proposer un commentaire.
© Tous droits résérvés IMIST/CNRST
Angle Av. Allal Al Fassi et Av. des FAR, Hay Ryad, BP 8027, 10102 Rabat, Maroc
Tél:(+212) 05 37.56.98.00
CNRST / IMIST

Propulsé par Koha